Transcript
Universidade Federal do Pará Curso de Engenharia de Bioprocessos Docente: Nilton Akio Muto
COLÁGENO DISCENTES: Andre da Luz de Freitas Patrícia Oliveira Santos Rutiléia de Jesus Paiva
COLÁGENO
Kolla e Genno
FUNÇÃO
Cola e Produção
Resistência e elasticidade dos tecidos
ENCONTRADO Ossos, cartilagens, dentes, músculos.
Retículo Endoplasmático Rugoso
Aminoácidos Prolina e Lisina
Resíduos Hidroxilisil
-
Pontes de Dissulfeto se formas na região do C-terminal Combinação entre as cadeias Tripla hélice
Complexo de Golgi Vesículas de secreção
-
Tropocolágeno se agrupam Origem da fibrilas Associando em feixes Formando as Fibras
Microtúbulos
Gly-x-y
Glicina-X-prolina
Glicina-X-hidroxiprolina
A sequência de aminoácidos da extremidade C-terminal na região da tripla-hélice da cadeia do colágeno bovino.
O colágeno contém carboidratos ligados covalentemente em quantidades que variam de ~0,4 a 12% por peso, dependendo do seu tecido de Origem.
i.
C (verde), O (vermelho), N (azul), S (amarelo);
ii. Três hélices
iii.
Gly (vermelho), Xaa (amarelo), Yaa (branco) posições.
(I) O lado externo da hélice de colágeno é desenvolvido como um retângulo bidimensional (II) A vista de topo das ligações C da hélice tripla feita a partir da (ProProGli) (III) A Estrutura de cristal das cadeias laterais de peptídeos do modelo de colágeno que interagem com o domínio da integrina.
Gly
X=Pro
Y=Hyp
Interações entre hidrogênio e cadeias da tripla hélice do colágeno.
Água mediada por ligação de hidrogênio entre cadeias
Arg13(B)
2.8
2.8
Å
Å
Arg13(A)
3.8
Glu12(C)
Å
3.2
Å
Interações de íons entre cadeia de hélice e uma interação mediada por água entre Glu e Arg.
Tissue specific
Epithelial cells Endothelial cells Collagen types Transmembrane collagen
XIII
Basement membrane
IV
Basement membrane zone
XV, XVIII
FACIT-like XVI, XIX
XVI, XIX
XVII (skin)
VII (skin)
VII
Pericyte
Colágeno tipo XIII, é expresso como uma molécula ligada à membrana basal. IV é o componente principal da membrana basal.
V III
Thin collagen fibrils
without banding pattern I, V, III
XV e XVIII, localizam-se na membrana basal .
VI
PG I
FACIT XII, XIV
XII XIV
PG
Fibrils with banding pattern
Fibroblast
VI forma microfibrilas. III matriz extracelular da pele e da artéria.
Collagen VI molecule
• Ligações entre dois colágenos tipos VI. Dimer
Tetramer
• sobreposição de 30 nm com dois pares de ligações de dissulfeto entre cisteinas, um no domínio colagenoso e outro no domínio globular C-terminal. • Dois dímeros formam um tetrâmero com ligações dissulfeto. • Os tetrâmeros ligados entre si com 105 nm.
105
nm
Estrutura MolecularGRUPOS Composição de Aminoácidos Formam Longas FIBRILAS
Localização
Associados as FIBRILAS
Forma REDE
Fibrila de ANCORAGEM
TIPOS:
I, II, III, V e XI
TIPO I
Mas abundante Mas resistente
Ossos Ligamentos Pele
TIPO II
Células Cartilaginosas
Ligação com a água
Constituído por Fibras Células Musculares
Outros tipos de células
Útero Fígado Pulmões Rins
TIPO V
TIPO XI
COLÁGENO – TIPO I
COLÁGENO – TIPO II
Ossos Pele Placenta
Cartilagens
Discos intervertebrais
TIPOS:
IX, XII (Estrutura Curta)
Se ligam a outras fibrilas Matriz extracelular
TIPO IX
TIPO XII
Manter as Células unidas
COLÁGENO I e III
Cartilagem Retina Córnea
Tendões Ligamentos
TIPO:
IV
Prende as fibrilas Conjunto de redes
TIPO IV
Sustentação
Filtração
Rins Lâmina Basal Cápsula do Cristalino
TIPO:
VII
Junção da Derme Epitelial Células Corioamnióticas
Doença do Marinheiro Inúmeras mortes Por volta dos séc. XV e XVI
Falta de Vitamina C Ácido Ascórbio Responsável pela hidroxilação de resíduos de Prolil e Lisil na síntese do Colágeno
A Vitamina C encontra-se na natureza sob duas formas:
Reduzida
Oxidada (Ácido Deidroascórbico)
AMBAS ATIVAS O ácido ascórbico age como Oxirredutor capaz de transportar hidrogênio nos processos de respiração Participa na biossíntese da catecolaminas Previne o escorbuto e é essencial para a formação das fibras colágenas existente em praticamente todos os tecidos do corpo humano
O AA é Co-fator para duas enzimas essenciais na biossíntese do colágeno.
Animais em geral (bovino, peixes, suínos, etc.) A hidrólise leva a produção de gelatina e colágeno hidrolisado Colágeno hidrolisado fornece alto nível de Gly e Pro
(I)
Melhoria da firmeza da pele;
(II)
Proteção dos danos das articulações;
(III) Melhoria no tratamento da osteoporose;
(IV) Prevenção do envelhecimento; (V)
Anti-hipertensivo;
(VI) Proteção contra úlcera gástrica
• Nelson, D. L. Michael M. C. Princípios de bioquímica de Lehninger 6. ed. Porto Alegre, 2014. • Pires, A. L.R, Bierhalz, A. C. K. e Moraes, A. M. BIOMATERIAIS: TIPOS, APLICAÇÕES E MERCADO. Departamento de Engenharia de Materiais e de Bioprocessos, Faculdade de Engenharia Química, Universidade Estadual de Campinas, Av. Albert Einstein, 500, 13083-852 Campinas – SP, Brasil, 2015 • Silva, T. F.; Penna, A. L. B, Chemical characteristics and functional properties of Collagen Departamento de Engenharia e Tecnologia de Alimentos, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, Unesp, São José do Rio Preto, SP, Brasil. 2012.
